Recent, Plant Cell, de renume internațional, a publicat un studiu online intitulat" Activare constitutivă aLeucina-Căi de semnalizare bogată a receptorului kinazei receptorului prin BAK1-Interacțiunea chimerului kinazei 3, asemănător receptorului" de echipa Michael Hothorn&# 39, din cadrul Departamentului de Botanică și Biologie a Plantelor, Universitatea din Geneva, Elveția. Teza sexuală. A fost dezvăluit mecanismul constitutiv de activare a himerei receptorului kinazei 3 de interacțiune BAK1 pe calea de semnalizare a receptorului kinazei repetate bogate în leucină.
Mecanismul unic al activării SER-receptorilor dependenți de receptorii&este conservat în multe LRR-RK, cum ar fi LRR-RK HAESA, a căror funcție include controlul aruncării organelor florale în Arabidopsis thaliana prin interacțiunea cu hormonul peptidic IDA. Calea de semnalizare a proteinei kinazei activate cu mitogen (MAPK) dependentă de SERK implică LRR-RK ERECTA (ER) și genele sale omoloage ERECTA-LIKE1 (ERL1) și ERL2 și joacă roluri diferite în dezvoltarea plantelor. Identificarea interacțiunilor constitutive și independente de ligand între domeniile extracelulare LRR a două proteine semnal de membrană vegetală ne-a determinat să investigăm dacă himera proteică dintre domeniul extracelular BIR3 și domeniile citoplasmatice ale diferitelor receptori kinaze este posibilă Conduce la un semnal activ constitutiv complex. Deși există diferențe structurale semnificative între complexele LRR-RKSERK și BIR-SERK, datele cercetătorilor indică faptul că o gamă largă de himere oBIR3-iLRR-RK sunt funcționale în plante (Figura 1).
Receptor kinaze ale domeniilor repetate extracelulare bogate în leucină (LRR-RK) sunt cel mai mare grup de proteine de semnalizare a membranei din plante. LRR-RK-urile pot detecta molecule mici, peptide sau liganzi proteici și pot fi activate prin interacțiunea indusă de ligand cu co-receptor kinază a receptorilor de tip embrază somatică (SERK). Studiile noastre anterioare au arătat că SERK poate interacționa și cu BAK1 ca receptor kinază 3 (BIR3) pentru a forma un complex constitutiv, independent de ligand. Aici, cercetătorii raportează o himeră receptoră, în care domeniul LRR extracelular al BIR3 este fuzionat cu domeniul kinazei citoplasmatice a LRR-RK-urilor dependente de SERK. În absența stimulării ligandului, BRASSINOSTEROID INSENSITIVE1, HAESA și co-receptori SERK derivați de surse ERECTA formează complexe strânse. Aceste himere sunt exprimate sub controlul promotorilor endogeni ai LRR-RK-urilor respective și conduc la funcții eficiente pentru a obține fenotipul brassinosteroizilor, vărsarea florilor și modelele stomatale. Important, himera BIR3-GSO1 / SGN3 poate completa parțial fenotipul format de banda Karnofsky sgn3, ceea ce indică faptul că proteina SERK mediază și activarea receptorului GSO1 / SGN3. În general, metodele noastre de inginerie a proteinelor pot fi utilizate pentru a clarifica funcțiile fiziologice ale LRR-RK și pentru a determina mecanismul de activare a receptorilor într-o singură tulpină transgenică (Figura 2).
Pe scurt, disponibilitatea noastră de asamblare simplă de tip Lego și linii de control adecvate pentru himera BIR3 permite acum caracterizarea genetică a LRR-RK orfane cu fenotipuri de pierdere a funcției necunoscute / neclare și analiza mecanismelor lor de activare subiacente. Chimerele proteinei BIR3 pot fi, de asemenea, utilizate pentru screeningul interacțiunii biochimice sau genetice, unde este de dorit forma constitutivă activă a receptorului.