Recent, echipa de inovare a ingineriei enzimelor alimentare a Institutului de Prelucrare a Produselor Agricole, Academia Chineză de Științe Agricole a identificat un nou tip deacid ferulicesteraza Ca FAE din Allobacterium serratia intestinal Legarea substratului și mecanismele catalitice oferă o bază științifică pentru înțelegerea aprofundată a mecanismului de metabolism al fibrelor alimentare în tractul intestinal, precum și îndrumări pentru o nutriție precisă și o reglare medicală precisă a enzimelor intestinale. Rezultatele cercetării aferente au fost publicate în Journal of Agricultural and Food Chemistry sub forma unui articol de copertă cu titlul"The α-Helical Cap Domain of a Novel Esterase from Gut Alistipes shahii Shaping the Substrate-Binding Pocket [ GG] quot;.
Potrivit cercetătorului Xin Fengjiao, flora intestinală umană este puntea centrală care cuplează metabolismul alimentar și reglarea nutriției organismului și joacă un rol vital în sănătatea și bolile umane. Flora specifică poate elibera acidul ferulic funcțional din fibrele alimentare prin codificarea esterazei specifice a acidului ferulic și apoi exercită funcții precum antioxidare, antiinfecție, antitumorală, îmbunătățirea bolilor cardiovasculare și reglarea cogniției creierului. În studiul anterior, șapte gene de esterază a acidului ferulic au fost reglate în sus prin fermentarea bacteriilor fecale in vitro. În acest studiu, au fost efectuate expresia, purificarea și proprietățile enzimatice ale esterazei acidului ferulic derivate din bacteriile intestinale S.. Temperatura optimă a enzimei este de 40 °C, pH-ul optim este de 8,5 și are o preferință mare de substrat pentru esterii acizilor grași cu lanț scurt. Studiul a analizat în continuare structura tridimensională a enzimei, dezvăluind că unicul"cap" domeniul joacă un rol important în legarea substratului enzimei&și cataliză.
